Химический состав
По химической природе ферменты бывают одно-компонентными, состоящими только из белка, и двух-компонентными, состоящими из белковой и небелковой частей. Небелковая часть (простетическая группа) у ряда ферментов представлена тем или иным витамином.
Ферменты, как и белки, имеют большую молекулярную массу. Так, молекулярная масса пепсина составляет 36000, каталазы—248000. Молекулярная активность, или так называемое число оборотов, т. е. число молекул субстрата, подвергаемых превращению в течение 1 мин одной молекулой фермента, неодинакова у разных ферментов, но у всех чрезвычайно велика. Например, фермент, катализирующий превращение при спиртовом брожении уксусного альдегида в спирт (алкогольдегидрогеназа), имеет молекулярную активность 4700, катализирующий перенос остатков фосфорной кислоты (фосфорилаза),— 40000, катализирующий взаимные превращения фосфодиоксиацетона и трифосфороглицеринового альдегида при спиртовом брожении (изомераза),— 500000.
Как видно, ферменты имеют исключительно высокую каталитическую активность, превышающую во много раз активность минеральных катализаторов. Так, одна часть химозина (сычужного фермента) мог жет вызвать свертывание 12 млн. частей молока; 1 г фермента амилазы при благоприятных условиях может превратить в сахар 1 т крахмала.
Ионы железа каталитически ускоряют разложение перекиси водорода на кислород и воду. Каталитическое действие железа многократно возрастает, если оно входит в состав ферментов. Так 1 мг железа в составе фермента каталазы эквивалентен по каталитическому действию 10 т неорганического железа.
Каждый фермент обладает строгой специфичностью действия, т. е. способностью влиять только на определенные связи в сложных молекулах или лишь на определенные вещества. Например, мальтаза расщепляет только мальтозу, лактаза — только лактозу, а амилаза способна вызвать распад только крахмала.
Ферменты неустойчивы к действию высокой и низкой температуры, существенному подкислению или подщелачиванию, изменению концентрации солей, радиации и др. Это свойство обусловлено белковой природой ферментов.
При повышении температуры до 40—50 °С скорость ферментативных реакций возрастает на каждые 10 °С примерно в 2—3 раза. При дальнейшем повышении температуры многие ферменты начинают разрушаться и теряют в связи с этим свою активность (инактивируются). Чем выше температура, тем быстрее происходит инактивирование фермента. Однако многие ферменты сохраняют активность и при 70 °С. При температуре выше 80 °С практически все ферменты необратимо инактивируются. Сухие ферменты более устойчивы: некоторые переносят нагрев до 100°С в течение нескольких часов.
Температура, при которой практическая скорость реакции наибольшая, называется оптимальной. Для большинства ферментов она составляет 30—40 °С. Понижение температуры ниже оптимальной приводит к замедлению действия ферментов. Особенно заметно это сказывается при температуре ниже 0°С, хотя разрушение ферментов не происходит.
На ферментативные процессы существенно влияет активная реакция среды. Для одних ферментов наилучшей является кислая среда, для других — нейтральная или слабощелочная.
Изменение реакции среды за пределы оптимального значения приводит к существенному снижению скорости катализируемого процесса и в конечном счете к полной потере активности фермента. Установлено, что изменение кислотности среды приводит к потере электрического заряда белковыми компонентами ферментов, поэтому они теряют растворимость и осаждаются. Исчезает также возможность контакта ферментов с субстратом, и ферментативные реакции прекращаются. Происходит это в так называемой изоэлектрической точке, которая для каталазы совпадает со значением кислотности, равным 5,0 рН, для трипсина— 7,0—8,0 рН.
На скорости ферментативных процессов отражаются концентрация субстрата, на который действует фермент, и концентрация самого фермента. При малых концентрациях субстрата, когда фермент оказывается в избытке, скорость ферментативной реакции относительно снижается; практическая скорость реакции уменьшается при избытке субстрата.
Химические вещества могут оказывать на ферменты как активизирующее, так и инактивирующее действие. Например, соли тяжелых металлов (меди, никеля, серебра, свинца, ртути), даже в малых дозах, инактивируют действие ферментов, а в более значительных — разрушают их. Соли же некоторых щелочноземельных металлов в малых дозах активизируют действие ферментов. Фенол и хлороформ, убивающие микроорганизмы, оказывают парализующее действие и на ферменты. Сами ферменты могут иногда подвергаться разрушительному действию других ферментов. Необратимо инактивируют ферменты при действии больших доз ультрафиолетового или радиоактивного облучения.
Ферменты, выделяемые живыми клетками наружу и служащие для внеклеточной переработки пищи, называют экзоферментами; ферменты, не выделяющиеся при жизни клетки в окружающую среду, а участвующие только во внутриклеточных процессах,— эндоферментами.
Микробы, попадая в необычные условия обитания, сравнительно легко к ним приспосабливаются. При этом изменяется потребность в ферментах, и микробы в некоторых случаях оказываются способными продуцировать необходимые именно в этих условиях ферменты. Их называют адаптивными в отличие от конститутивных, которые постоянно имеются в клетках данного организма.